USP testa 600 moléculas contra bactéria da tuberculose e encontra composto que age onde antibióticos conhecidos não atuam, abrindo caminho para enfrentar resistência aos medicamentos

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USP testa 600 moléculas contra bactéria da tuberculose e encontra composto que age onde antibióticos conhecidos não atuam, abrindo caminho para enfrentar resistência aos medicamentos

Escrito por Noel Budeguer

Publicado em 11/11/2026 às 22:54

Ciência e Tecnologia

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Pesquisadores da USP analisaram cerca de 600 moléculas e identificaram cinco que inibem uma enzima vital para a bactéria da tuberculose. O composto 9 atua em uma região diferente da explorada por antibióticos conhecidos.

Uma equipe liderada por pesquisadores da Universidade de São Paulo (USP) examinou cerca de 600 moléculas em busca de uma maneira diferente de atacar a bactéria responsável pela tuberculose. Entre os candidatos, um composto conseguiu inibir, em laboratório, uma enzima indispensável ao microrganismo, utilizando uma região ainda não explorada pelos antibióticos conhecidos.

A pesquisa, realizada pelo Centro de Pesquisa em Biologia de Bactérias e Bacteriófagos (Cepid B3), envolveu instituições da França e dos Estados Unidos. Publicado na revista European Journal of Medicinal Chemistry, o estudo descreve uma possível base para o desenvolvimento de novos medicamentos contra infecções resistentes.

De 600 fragmentos, 14 se ligaram à enzima e cinco conseguiram inibi-la

O alvo dos experimentos foi a DNA girase, enzima que organiza o material genético da Mycobacterium tuberculosis e participa de processos necessários à sua multiplicação. Sem essa atividade, a bactéria perde uma função importante para copiar e manter o próprio DNA.

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Os cientistas começaram com aproximadamente 600 fragmentos químicos, estruturas pequenas que podem servir de ponto de partida para futuros fármacos. Os testes identificaram 14 fragmentos capazes de se ligar à enzima; entre eles, cinco mostraram atividade inibitória nos ensaios bioquímicos.

O resultado foi obtido por uma combinação de métodos biofísicos e análises da atividade enzimática. Em vez de procurar uma molécula pronta para uso médico, a equipe buscou estruturas químicas que pudessem ser modificadas para ganhar potência e seletividade nas próximas etapas.

Composto 9 atingiu uma região que os antibióticos atuais não exploram

Entre os cinco candidatos, o chamado composto 9 apresentou o resultado mais promissor. A equipe usou criomicroscopia eletrônica, técnica que permite observar estruturas moleculares em grande detalhe, para identificar o ponto em que ele se prende à DNA girase.

As imagens mostraram que a molécula se liga perto do contato entre duas partes da enzima, conhecidas como GyrA e GyrB, provocando alterações em sua estrutura. É um local diferente da região atingida pelas fluoroquinolonas, classe de antibióticos que inclui a moxifloxacina, utilizada contra determinadas formas da doença.

Segundo o pesquisador Nicolas Rossini, um dos autores, essa nova área de ligação poderá orientar a criação de substâncias capazes de contornar mecanismos conhecidos de resistência. Por enquanto, os resultados demonstram a ação sobre a enzima em laboratório; a eficácia contra a infecção ainda dependerá de outros testes.

Brasil registrou mais de 84 mil casos de tuberculose em um ano

A necessidade de novos tratamentos aparece nos números brasileiros. Conforme o boletim de tuberculose do Ministério da Saúde, o país notificou 84.368 casos novos em 2025, incluindo 1.145 registros de tuberculose resistente a medicamentos.

O documento também informa que a doença provocou 6.376 mortes em 2024, último ano considerado naquele indicador. A tuberculose atinge principalmente os pulmões e seu tratamento exige a combinação de medicamentos durante meses, período em que a adesão correta à terapia é decisiva.

A resistência bacteriana reduz as opções de tratamento e exige esquemas específicos. As fluoroquinolonas já são usadas em determinadas situações, mas algumas cepas desenvolveram resistência a essa classe, aumentando o interesse por moléculas que interfiram na mesma enzima por caminhos diferentes.

Pesquisadores querem aprimorar a molécula antes de avançar para novos testes

Márcio Dias, coordenador do Laboratório de Biologia Estrutural Aplicada a Fármacos e coautor do trabalho, afirma que os outros fragmentos encontrados também poderão ajudar. A equipe estuda modificações químicas capazes de ampliar a atividade do composto 9 e analisa novas imagens para entender melhor sua ligação à enzima.

O grupo considera combinar química medicinal, estudos estruturais e ferramentas de inteligência artificial nas próximas fases. O Cepid B3 é apoiado pela Fapesp e reúne laboratórios de diferentes instituições de pesquisa, incluindo USP, Unicamp e Unifesp.

O Jornal da USP divulgou os resultados em 10 de novembro. O trabalho permanece em fase de descoberta de moléculas: ainda serão necessários estudos de eficácia contra a bactéria, segurança e etapas clínicas antes que qualquer candidato possa se tornar um medicamento.

A identificação desse novo ponto de ligação abre uma linha de pesquisa que poderá ser explorada por equipes de outros países. O próximo desafio dos cientistas é transformar a atividade observada na enzima em compostos mais potentes e, depois, avaliar se conseguem combater a bactéria com segurança.