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Enzima encontrada em microrganismo de águas profundas suporta temperaturas próximas de 100 °C e revela mecanismo usado para transformar nitrogênio em amônia
Escrito por Ruth Rodrigues
Publicado em 26/09/2026 às 09:24
Atualizado em 26/09/2026 às 09:25
Ciência e Tecnologia
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Enzima de microrganismo marinho resiste a temperaturas próximas de 100 °C e ajuda cientistas a investigar como o nitrogênio é convertido em amônia.
Uma enzima retirada de um microrganismo que vive em ambientes marinhos extremos mostrou capacidade de permanecer estável mesmo em temperaturas próximas de 100 °C. Estudada por pesquisadores do Instituto Max Planck de Microbiologia Marinha, em Bremen, na Alemanha, a proteína participa da transformação do nitrogênio atmosférico em amônia e pode ajudar a esclarecer como uma das reações mais importantes da biologia funciona em condições nas quais a maioria das proteínas perderia sua estrutura.
O microrganismo analisado é a arqueana Methanocaldococcus infernus, encontrada em regiões profundas do oceano associadas a atividade vulcânica e fontes hidrotermais. Em laboratório, a equipe conseguiu mantê-la realizando fixação de nitrogênio em temperaturas superiores a 90 °C, o que abriu caminho para investigar diretamente o mecanismo molecular responsável por essa capacidade.
Enzima produz amônia em altas temperaturas
O componente central desse processo é a nitrogenase, uma enzima capaz de romper a forte ligação existente entre os dois átomos que formam a molécula de nitrogênio, o N₂.
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Embora esse gás represente aproximadamente 78% da atmosfera terrestre, plantas e animais não conseguem aproveitá-lo diretamente. Para que o elemento entre em processos biológicos, certos microrganismos primeiro precisam convertê-lo em compostos utilizáveis, entre eles a amônia.
Nos testes conduzidos pelos pesquisadores, a nitrogenase isolada do M. infernus apresentou um comportamento incomum. A proteína começou a sofrer decomposição apenas por volta dos 90 °C, enquanto uma parcela continuou intacta mesmo a 98 °C.
A resistência estrutural, porém, não significa que a nitrogenase funcione em qualquer temperatura. A enzima purificada não apresentou atividade catalítica de produção de amônia em temperatura ambiente. Essa atividade foi observada somente em altas temperaturas, compatíveis com as condições extremas às quais o microrganismo está adaptado.
Estrutura reúne características de diferentes famílias
As nitrogenases conhecidas não são todas iguais. Algumas utilizam molibdênio em seu centro metálico, enquanto outras possuem vanádio ou dependem principalmente de ferro.
A versão encontrada no microrganismo marinho chamou a atenção porque reúne características estruturais associadas a essas três grandes famílias.
Os pesquisadores consideram que essa combinação pode fornecer pistas sobre versões mais antigas da enzima, anteriores à diversificação observada nos organismos atuais. Segundo Tristan Wagner, responsável pelo laboratório que conduziu a pesquisa, a proteína pode guardar características próximas às de um sistema ancestral comum.
A estrutura identificada também foi descrita como uma das formas mais simples de nitrogenase já estudadas, apesar de executar uma reação química altamente complexa.
Trabalho exigiu ausência de oxigênio e raios X de alta potência
Para examinar a proteína em escala molecular, a equipe precisou trabalhar sob condições rigorosamente livres de oxigênio. Esse cuidado é necessário porque os componentes metálicos que permitem à nitrogenase funcionar podem ser danificados de maneira irreversível quando entram em contato com o gás.
Depois de purificada diretamente do microrganismo, a enzima foi cristalizada e levada ao Institut de Biologie Structurale, em Grenoble, na França.
Os cientistas utilizaram um síncrotron, equipamento capaz de produzir feixes de raios X de alta intensidade, para reconstruir a estrutura da proteína em uma resolução próxima à escala atômica.
A análise permitiu observar em detalhes o centro metálico da nitrogenase e confirmou a presença do molibdênio que os pesquisadores procuravam.
Molibdênio trouxe uma descoberta inesperada
A confirmação desse elemento produziu ainda outro resultado. Os pesquisadores detectaram um estado estrutural que, até então, havia sido observado apenas em nitrogenases ligadas ao vanádio ou ao ferro.
Chamado pelos cientistas de estado de “renovação”, ele pode corresponder a uma etapa intermediária do processo usado pela enzima para romper a molécula de N₂.
Encontrar a mesma configuração em uma nitrogenase contendo molibdênio fortalece a hipótese de que diferentes tipos da proteína possam compartilhar princípios semelhantes durante a fixação do nitrogênio.
Essa descoberta pode contribuir para responder uma questão ainda aberta: como centros metálicos diferentes conseguem executar a mesma tarefa de quebrar uma ligação química extremamente resistente.
Descoberta pode ter reflexos futuros na agricultura
Entender melhor a fixação biológica de nitrogênio não interessa apenas à microbiologia de ambientes extremos. O processo está diretamente relacionado à disponibilidade de nutrientes para os seres vivos e à produção de fertilizantes utilizados na agricultura.
Atualmente, a fabricação industrial de compostos nitrogenados pelo processo Haber-Bosch exige grande quantidade de energia. O uso excessivo desses fertilizantes também pode favorecer problemas ambientais, como a eutrofização.
Uma possibilidade discutida pelos pesquisadores é compreender esses mecanismos a ponto de, no futuro, explorar sistemas biológicos capazes de converter gases em produtos de interesse, como amônia e metano, eventualmente utilizando hidrogênio verde como fonte energética.
Microrganismos como o M. infernus também participam do ciclo do carbono e integram grupos responsáveis por uma parcela significativa do metano atmosférico.
Fonte
ScienceDaily
Conteúdo reproduzido originalmente em: clickpetroleoegas por Ruth Rodrigues.